Beta-Galactosidase-Enzym

β-Galactosidase (Escherichia coli) ist ein tetrameres Enzym von historischer und wissenschaftlicher Bedeutung, das in mehreren molekularbiologischen Anwendungen verwendet wird. Die in Escherichia coli gefundenen tetrameren β-Galactosidasen wurden weit verbreitet als molekularbiologische Werkzeuge verwendet, um die Sequenz von Oligonukleotiden zu bestimmen , das Vorhandensein von Nukleinsäuren in Lösung nachzuweisen und Phosphodiesterbindungen an präzisen Punkten auf DNA-Molekülen zu spalten. Stimmt

Was ist β-Galactosidase (Escherichia coli)?

β-Galactosidase ist ein Enzym, das die Hydrolyse von β-Galactosiden zu Monosacchariden katalysiert. β-Galactosidase kommt in einer Vielzahl von Organismen vor, einschließlich Bakterien, Pilzen und Pflanzen. E. coli ist ein Bakterium, das häufig in der Forschung verwendet wird, weil es leicht zu züchten und zu manipulieren ist. β-Galactosidase aus E. coli wurde ausführlich untersucht, und ihre Struktur und Funktion sind gut verstanden.

β-Galactosidase ist ein Mitglied der Enzymfamilie der Glycosidhydrolasen . Glykosidhydrolasen katalysieren die Hydrolyse glykosidischer Bindungen zwischen einem Zucker und einem anderen Molekül . β-Galactosidasen hydrolysieren spezifisch β-Galactoside, die Zucker sind, die eine Beta-Galactose-Einheit enthalten. Die Hydrolyse der β-galactosidischen Bindung führt zur Freisetzung von Galactose und dem anderen Molekül.

β-Galactosidase aus E. coli wurde verwendet, um den Wirkungsmechanismus von Glycosidhydrolasen zu untersuchen. Die dreidimensionale Struktur von β-Galact

Geschichte des Enzyms

β-Galactosidase ist ein Enzym, das erstmals in Escherichia coli entdeckt wurde. Dieses Enzym ist für die Hydrolyse von β-Galactosiden verantwortlich, bei denen es sich um Zuckermoleküle handelt, die eine Galactose-Einheit enthalten. β-Galactosidase wurde ausgiebig untersucht und ist dafür bekannt, dass sie an vielen verschiedenen biochemischen Wegen beteiligt ist. Das Enzym wurde auch in vielen verschiedenen industriellen Anwendungen verwendet. Beispielsweise wurde β-Galactosidase verwendet, um den künstlichen Süßstoff Lactose aus dem Milchzucker Lactose herzustellen. Laktose wird in einem als Hydrolyse bekannten Prozess hergestellt, bei dem Moleküle in kleinere Teile oder Untereinheiten zerlegt werden. In diesem Fall liefert die Lactose-Hydrolyse Glucose- und Galactose-Einheiten. Das Enzym spielt auch eine wichtige Rolle in der (menschlichen und nichtmenschlichen) Säugetiergenetik, da es für die Bildung eines Produkts verantwortlich ist, das in der Lage ist, die genetische Expression einzuschalten. Dieses Produkt, das als lacZα bekannt ist, kann durch Gentechnik von E. coli exprimiert werden und wird als Reportergen für Bioassays wie β-Galactosidase-Assays verwendet. β-Galactosidase hat eine niedrige K m und eine hohe V max , sodass sie viele verschiedene Substrate hydrolysieren kann. Es produziert auch ein nicht gefärbtes Produkt, Galactose, was es ideal für viele wichtige Assays macht.

Enzymspezifität

Das Enzym kann die glykosidische Bindung zwischen Laktose und entweder einer oder zwei seiner Glucoseuntereinheiten hydrolysieren. Dies führt zur Bildung von Galactose- und Glucoseeinheiten, die in Lösung freigesetzt werden. Die Spezifität von β-Galactosidase wird durch die Art des in einem Assay verwendeten Substrats bestimmt: L-Arabinose, D-Mannit, Cellobiose und Raffinose.

Wie funktioniert es?

β-Galactosidase ist ein Enzym, das den Zucker Lactose in Glucose und Galactose spaltet. Laktose ist ein Disaccharid, das heißt, es besteht aus zwei einfachen Zuckern: Glukose und Galaktose. β-Galactosidase zerlegt Laktose in diese beiden einfachen Zucker, damit der Körper sie aufnehmen kann. Nachdem die Laktose durch das Enzym abgebaut wurde, wird sie von den Darmzellen aufgenommen. Eriacta 100 mg wird zur Behandlung der erektilen Dysfunktion bei Männern eingesetzt. Es hilft, eine Erektion zu erreichen und aufrechtzuerhalten, wenn eine sexuelle Stimulation auftritt. Was macht Eriacta?

Was sind die Vorteile der Verwendung von Eriacta?

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Wie wird es in molekularbiologischen Anwendungen verwendet?

β-Galactosidase wird in molekularbiologischen Anwendungen verwendet, um die Bindung zwischen zwei Zuckern zu spalten, was die Freisetzung eines Zuckermoleküls ermöglicht. Dieser Vorgang wird als Hydrolyse bezeichnet. β-Galactosidase wird verwendet, um die Struktur und Funktion von Enzymen zu untersuchen und um eine Möglichkeit zur Reinigung oder Isolierung bestimmter Moleküle bereitzustellen. Es wird auch verwendet, um die Aktivität bestimmter Moleküle nachzuweisen und zu messen.

Wie wurden sie entdeckt?. Im Jahr 1884 beobachtete ein britischer Wissenschaftler, Lester Ward, dass, wenn er Kolonien von Streptokokken (die auf natürliche Weise β-Galactosidase produzieren) in eine Mischung aus Galaktose und Natriumhydroxid gegeben wurde, die Bakterien ihre Farbe von weiß zu rosa änderten. Anschließend probierte er verschiedene Zucker wie Glukose, Maltose und Laktose aus, aber nur Galaktose hatte einen Einfluss auf die Farbe der Bakterien. Dies war die erste aufgezeichnete Beobachtung einer aktiven Enzymreaktion, obwohl James Barger erst 1925 vorschlug, Enzyme seien Proteinmoleküle mit katalytischer Aktivität.Wichtige Punkte. Enzyme sind komplexe chemische Moleküle, die als biologische Katalysatoren wirken. Ein Enzym ist ein Protein mit einem aktiven Zentrum, dem Bereich des Moleküls, in dem die Reaktion stattfindet. Die Form dieses aktiven Zentrums ist komplementär zur Form einer oder mehrerer Substanzen (Substrate genannt), die während einer chemischen Reaktion, an der das Enzym beteiligt ist, neu angeordnet werden. Die Enzyme binden sich an ihr(e) Substrat(e), bringen sie miteinander in Kontakt und verändern ihre Struktur, wodurch eine Reaktion stattfinden kann, die sonst nicht stattfinden würde. Die Reaktionsprodukte lösen sich dann vom Enzym und bilden eine andere Substanz, während das Enzym in seinen ursprünglichen Zustand zurückkehrt, bereit für eine neue Reaktion.

Fazit

β-Galactosidase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Kohlenhydratstoffwechsel spielt. Es kommt in einer Vielzahl von Organismen vor, darunter Bakterien, Hefen und Säugetiere. Beim Menschen ist β-Galactosidase am Abbau von Lactose (Milchzucker) in Glucose und Galactose beteiligt. Ein Mangel an diesem Enzym kann zu einer Laktoseintoleranz führen. Abbildung 1 β-Galactosidase, ein Produkt des Gens LCT, ist ein Enzym, das die Hydrolyse von Lactose zu Galactose und Glucose katalysiert. Es ist auch am Stoffwechsel einiger anderer kohlenhydrathaltiger Verbindungen beteiligt.

Die Reaktion von β-Galactosidase mit ihren Substraten ist reversibel.

Konzepte und Beweise

Laut Analyse der 16S-rRNA-Sequenzierung sind Bifidobacterium spp., die zum Stamm Bacteroidetes gehören, häufige Bewohner des menschlichen Darms (Zoetendal et al., 1999). Basierend auf Beweisen aus metagenomischer Analyse wurde vorgeschlagen, dass Bifidobacter